Charité-Wissenschaftler entschlüsseln Enzym für biologische Wasserstoff-Produktion
Wasserstoff gilt als Energieträger der Zukunft und wird u.a. als alternativer Treibstoff getestet. Bestimmte Mikroorganismen, wie Algen und Bakterien besitzen Enzyme, mit denen sie Wasserstoff selber freisetzen können. Forscherinnen und Forscher verfolgen das Ziel, mithilfe dieser wasserstoffbildenden Enzyme, den sogenannten Hydrogenasen, in künstlichen Systemen Wasserstoff zu produzieren, um daraus zukünftig Energie zu gewinnen. Die meisten Hydrogenasen werden allerdings durch Sauerstoff inaktiviert oder sogar zerstört, was diese Enzyme für eine biotechnologische Anwendung nur bedingt verwendbar macht. Aus diesem Grund rücken die wenigen Hydrogenasen, die auch in einer sauerstoffreichen Umgebung arbeiten können, in den Mittelpunkt des wissenschaftlichen Interesses.
Die Forschungsgruppe um Prof. Spahn, Direktor des Instituts für Physik und Biophysik der Charité und Patrick Scheerer, Leiter der Arbeitsgruppe Proteinstrukturanalyse am Institut, konnte erstmals die genaue dreidimensionale Struktur einer solchen Hydrogenase darstellen. In Kooperation mit Prof. Bärbel Friedrich und Dr. Oliver Lenz von der Humboldt-Universität zu Berlin ist es gelungen, eine bisher einzigartige Eisen-Schwefel-Verbindung im Zentrum des Enzyms zu identifizieren. Dieses Eisen-Schwefel-Zentrum erlaubt es der Hydrogenase, zum einen Wasserstoff herzustellen und zum anderen den unerwünschten Sauerstoff in unschädliches Wasser umzusetzen. "Diese Ergebnisse können großen Einfluss auf das Design neuer biotechnologischer Katalysatoren zur Umsetzung von Wasserstoff haben", so Patrick Scheerer.
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